Colágeno: A proteína mais abundante no corpo humano

Colágeno: A proteína mais abundante no corpo humano

Colágeno: A proteína mais abundante no corpo humano

O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano, e já falamos um pouco sobre ela por aqui. Representa ⅓  do total proteico, é o principal componente da matriz extracelular e, juntamente com a elastina, assume função estrutural no organismo. 

Compartilhe o com seus pacientes o artigo de colágeno de nosso blog clicando aqui. Além de uma breve introdução ao tema, falamos um pouco sobre a atuação do LIFTERA.

Agora, vamos falar mais aprofundadamente sobre Colágeno.

Afinal, o que é?

Uma típica molécula de colágeno é longa, com estrutura rígida, em que três cadeias polipeptídicas estão torcidas, uma em volta da outra, de forma semelhante a uma corda de tripla hélice. Para facilitar o entendimento desta estrutura, imaginemos um cordão formado por três colares de pérolas, retorcidos! Nesta analogia, as pérolas seriam os aminoácidos constituintes da cadeia peptídica (o colar). Cada um dos colares, por sua vez, se aproximam uns dos outros e se torcem, estabilizando a estrutura com pontes de hidrogênio (um tipo de cola especial). Dependendo do tipo de aminoácidos (pérolas) constituintes do colágeno, a fibra resultante assume características específicas com propriedades exclusivas do tecido no qual está presente (pele, tendões, córnea, ossos).

Apesar de ter sido descrita inicialmente na década 40 como uma estrutura polipeptídica única, 20 anos mais tarde o avanço de tecnológico permitiu melhor entendimento do colágeno que é, na verdade, formada por três cadeias polipeptídicas unidas em uma conformação helicoidal por pontes de hidrogênio. A força de interação de cada ligação de hidrogênio é estimada em cerca de -2,0 kcal/mol.

Do que o Colágeno é constituído?

O colágeno é ricamente constituído por hidroxiprolina (Hyp) e hidroxilisina (Hyl), ausentes na maioria das demais proteínas. Esses resíduos de aminoácido são resultantes de alguns processos de hidroxilação intracelular de prolina e lisina durante a síntese da cadeia peptídica. Enquanto a Hyp é responsável por maximizar a formação de ligações de hidrogênio e, assim, estabilizar a estrutura em tripla-hélice, a Hyl favorece a inserção de glicosilações. Para que as reações de hidroxilação ocorram adequadamente, é necessário a presença intracelular de oxigênio molecular, Fe2+ e vitamina C. A ausência de um desses componentes pode prejudicar o processo de hidroxilação e, consequentemente, resultar em uma estrutura tripla-hélice menos estável.

É somente após estas estruturas em tripla-hélice serem exportadas para o espaço extracelular que iniciam a associação espontânea com as demais fibras de colágeno, formando arranjos ordenados no tecido.

 

Artigo escrito em parceria com a Dra Carla Reis Oliveira

Resumo:

Doutora em Biotecnologia (UNIFESP)

  • Desenvolvimento de processo de produção em modo contínuo com células animais para produção de proteína recombinante terapêutica.

Mestre em Engenharia Química (UNICAMP)

  • Desenvolvimento de processo de purificação de anticorpos monoclonais com novo adsorvente cromatográfico.

Bacharel em Biotecnologia (UNESP)

Photo by Liftera

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